Você sabe o que são proteínas? Essas macromoléculas orgânicas são essenciais para a vida, pois desempenham diversas funções no organismo, desde a estruturação das células até a regulação do metabolismo. Neste artigo, vamos explicar o que são proteínas, como elas são formadas, quais são os seus tipos, classificações, estruturas, funções, características e fontes na alimentação. Também vamos falar sobre a digestão, a síntese, a eletroforese e também algumas curiosidades. Acompanhe!
O que são proteínas?
As proteínas são macromoléculas biológicas formadas por um ou mais cadeias de aminoácidos. Os aminoácidos são compostos orgânicos que possuem um grupo amina (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH) ligados a um átomo de carbono central. Existem 20 tipos de aminoácidos que podem se combinar de diferentes formas para formar as proteínas.
As ligações entre os aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas e ocorrem por meio de uma reação de desidratação, na qual uma molécula de água é eliminada. Uma cadeia longa de aminoácidos é chamada de polipeptídio. Cada proteína é formada por uma ou mais cadeias polipeptídicas.
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células e nos vírus e estão presentes em todos os seres vivos. Elas exercem as mais variadas funções no organismo, como catalisar reações químicas, transportar substâncias, defender o corpo de agentes invasores, contrair os músculos, regular os hormônios e formar a estrutura dos tecidos.
Composição
As proteínas são compostas basicamente por carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio (O) e nitrogênio (N). Em algumas proteínas também há a presença de enxofre (S) e em outras podem haver elementos como ferro (Fe), zinco (Zn) e cobre (Cu).
A composição dessas macromoléculas varia de acordo com o tipo e a sequência dos aminoácidos que as formam. Cada aminoácido possui uma fórmula geral:
R-CH(NH2)-COOH
Onde R representa o grupo variável ou cadeia lateral que confere a identidade do aminoácido. Os 20 aminoácidos que compõem as proteínas podem ser classificados em essenciais e não essenciais.
Os aminoácidos essenciais são aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo e devem ser obtidos pela alimentação. São eles: fenilalanina, valina, triptofano, treonina, isoleucina, metionina, histidina, arginina, leucina e lisina.
Os aminoácidos não essenciais são aqueles que podem ser produzidos pelo organismo a partir de outras moléculas. São eles: alanina, asparagina, ácido aspártico, ácido glutâmico, cisteína, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.
Tipos de proteínas
As proteínas podem ser classificadas em dois tipos principais de acordo com a sua forma: fibrosas e globulares.
Proteínas fibrosas
As proteínas fibrosas são aquelas em que as cadeias polipeptídicas se enrolam entre si como se fossem uma corda. Elas possuem uma estrutura alongada e resistente e não são solúveis em soluções aquosas. Elas são responsáveis pela força e flexibilidade das estruturas onde estão presentes. Alguns exemplos são:
- Queratina: é a principal proteína dos cabelos, unhas, pele e penas.
- Colágeno: é a proteína mais abundante no corpo humano e confere resistência aos ossos, cartilagens, tendões e ligamentos.
- Elastina: é a proteína que permite a elasticidade dos tecidos, como a pele e as artérias.
- Fibrina: é a proteína que forma uma rede que impede a saída do sangue durante a coagulação.
Proteínas globulares
As proteínas globulares são aquelas em que as cadeias polipeptídicas se dobram em uma forma mais ou menos esférica. Elas possuem uma estrutura compacta e são solúveis em soluções aquosas. As proteínas globulares são responsáveis por diversas funções no organismo, como catalisar reações, transportar substâncias e defender o corpo. Alguns exemplos são:
- Enzimas: aceleram as reações químicas no organismo. Por exemplo, a amilase salivar que digere o amido e a lactase que digere a lactose.
- Hemoglobina: é a proteína que transporta o oxigênio no sangue.
- Anticorpos: reconhecem e neutralizam os agentes invasores, como vírus e bactérias.
- Hormônios: regulam diversas funções no organismo, como o crescimento, o metabolismo e a reprodução. Por exemplo, a insulina que controla o nível de glicose no sangue.
Estrutura
As proteínas são formadas pela ligação covalente entre os aminoácidos, chamada de ligação peptídica. Existem 20 tipos de aminoácidos que podem se combinar de diferentes formas para formar diferentes proteínas. Cada aminoácido possui um grupo amina (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH), além de uma cadeia lateral (R) que define sua identidade e suas propriedades.
As proteínas podem ter diferentes níveis de organização estrutural:
- Estrutura primária: é a sequência linear dos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica.
- Estrutura secundária: é o arranjo espacial da cadeia polipeptídica, que pode se enrolar em forma de hélice (alfa-hélice) ou se estender em forma de fita (folha beta).
- Estrutura terciária: é o dobramento tridimensional da cadeia polipeptídica, que depende das interações entre os grupos R dos aminoácidos.
- Estrutura quaternária: é a associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, formando uma proteína complexa.
Classificação das proteínas
Além da classificação quanto à forma, as proteínas também podem ser classificadas quanto à sua composição, quanto ao número de cadeias polipeptídicas e quanto à sua estrutura.
Classificação quanto à composição
Quanto à composição, as proteínas podem ser divididas em:
- Simples: são aquelas que durante a hidrólise (quebra de moléculas pela água) só liberam aminoácidos. Por exemplo, a albumina do ovo e a caseína do leite.
- Conjugadas: são aquelas que durante a hidrólise liberam aminoácidos e um radical não peptídico chamado de grupo prostético. Por exemplo, a hemoglobina que possui ferro como grupo prostético e a clorofila que possui magnésio como grupo prostético.
Classificação quanto ao número de cadeias polipeptídicas
Quanto ao número de cadeias polipeptídicas, as proteínas podem ser classificadas em:
- Monoméricas: são aquelas que possuem apenas uma cadeia polipeptídica. Por exemplo, a mioglobina que armazena oxigênio nos músculos.
- Oligoméricas: são aquelas que possuem mais de uma cadeia polipeptídica. Por exemplo, a hemoglobina que possui quatro cadeias polipeptídicas.
Classificação quanto à estrutura
Quanto à estrutura, as proteínas podem ser classificadas em quatro níveis de organização:
- Estrutura primária: é o tipo e a sequência dos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica. A estrutura primária determina as características químicas e físicas da proteína.
- Estrutura secundária: é o enrolamento da cadeia polipeptídica em uma forma helicoidal ou em uma folha pregueada. A estrutura secundária é mantida por ligações de hidrogênio entre os átomos da cadeia principal.
- Estrutura terciária: é o dobramento da cadeia polipeptídica em uma forma tridimensional. A estrutura terciária é mantida por interações entre os grupos variáveis dos aminoácidos, como pontes de hidrogênio, ligações iônicas, ligações covalentes e forças de van der Waals.
- Estrutura quaternária: é a associação entre duas ou mais cadeias polipeptídicas com estrutura terciária. A estrutura quaternária é mantida pelas mesmas interações da estrutura terciária.
Funções das proteínas
As proteínas exercem diversas funções no organismo, sendo responsáveis por praticamente todos os processos biológicos. Algumas das principais funções das proteínas são:
- Função estrutural: conferem forma e resistência às células e aos tecidos do corpo, como a pele, os ossos, os músculos e as membranas celulares.
- Função enzimática: as enzimas são proteínas que catalisam reações químicas no metabolismo celular, aumentando a velocidade e a eficiência desses processos.
- Função hormonal: alguns hormônios são proteínas que atuam como mensageiros químicos no organismo, regulando funções como crescimento, reprodução, glicemia e pressão arterial.
- Função imunológica: os anticorpos são proteínas que reconhecem e neutralizam agentes invasores, como vírus, bactérias e toxinas, protegendo o organismo de infecções e doenças.
- Função de transporte: ligam-se a outras moléculas e as transportam pelo sangue ou pelo interior das células. Exemplos: hemoglobina (transporta oxigênio), albumina (transporta lipídios) e carreadores (transportam íons).
- Função de armazenamento: armazenam substâncias que podem ser utilizadas posteriormente pelo organismo. Exemplos: ferritina (armazena ferro), caseína (armazena cálcio) e ovalbumina (armazena aminoácidos).
Características
As proteínas possuem algumas características que as diferenciam de outras moléculas orgânicas, como:
- São as macromoléculas mais abundantes e diversificadas nas células, podendo representar mais da metade do peso seco de um organismo.
- São formadas por apenas 20 tipos de aminoácidos, que se combinam de forma variada e específica para formar milhares de proteínas diferentes.
- Possuem uma estrutura tridimensional complexa e única, que determina sua função e sua interação com outras moléculas.
- São sensíveis a fatores como temperatura, pH, salinidade e solventes, que podem alterar sua estrutura e causar sua desnaturação, ou seja, a perda de sua forma e função.
Fontes de proteínas na alimentação
As proteínas são nutrientes essenciais para o organismo humano, pois fornecem os aminoácidos necessários para a síntese de novas proteínas. No entanto, o corpo humano não consegue produzir todos os aminoácidos que precisa, sendo obrigado a obtê-los através da alimentação. Esses aminoácidos são chamados de essenciais e são nove: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptofano e valina.
As fontes de proteínas na alimentação podem ser de origem animal ou vegetal. As proteínas de origem animal são consideradas completas, pois contêm todos os aminoácidos essenciais em proporções adequadas. Exemplos: carnes, ovos, leite e derivados. As proteínas de origem vegetal são consideradas incompletas, pois contêm alguns aminoácidos essenciais em quantidades insuficientes ou ausentes. Exemplos: cereais, leguminosas, oleaginosas e verduras. Por isso, é importante combinar diferentes fontes vegetais de proteínas para obter todos os aminoácidos essenciais.
A recomendação diária de ingestão de proteínas varia de acordo com a idade, o peso, o sexo e o nível de atividade física de cada pessoa. Em média, estima-se que um adulto saudável deva consumir cerca de 0,8 gramas de proteína por quilograma de peso corporal por dia. Por exemplo, uma pessoa que pesa 70 kg deve consumir cerca de 56 gramas de proteína por dia.
Digestão das proteínas
A digestão das proteínas é o processo pelo qual as proteínas ingeridas na alimentação são quebradas em aminoácidos menores, que podem ser absorvidos pelo organismo. A digestão das proteínas começa na boca, onde a mastigação facilita a ação das enzimas digestivas. No estômago, elas sofrem a ação do ácido clorídrico e da pepsina, que iniciam a hidrólise das ligações peptídicas. E no intestino delgado, são totalmente digeridas pelas enzimas pancreáticas (tripsina, quimotripsina e carboxipeptidase) e pelas enzimas intestinais (aminopeptidase e dipeptidase), originando aminoácidos livres. Os aminoácidos são absorvidos pelas células da mucosa intestinal e transportados pelo sangue até o fígado e outros tecidos.
Síntese de proteínas
A síntese de proteínas é o processo pelo qual as células produzem novas proteínas a partir dos aminoácidos disponíveis. A síntese ocorre em dois estágios principais: a transcrição e a tradução. Na transcrição, o DNA (ácido desoxirribonucleico) é copiado em uma molécula de RNA (ácido ribonucleico) mensageiro (mRNA), que contém a informação genética para a sequência de aminoácidos de uma proteína. Na tradução, o mRNA é lido pelos ribossomos, que são estruturas formadas por RNA ribossômico (rRNA) e proteínas. Os ribossomos se ligam aos aminoácidos transportados pelo RNA transportador (tRNA) e os unem de acordo com a ordem determinada pelo mRNA, formando uma cadeia polipeptídica. A cadeia polipeptídica pode sofrer modificações pós-traducionais, como dobramentos, cortes, adições ou remoções de grupos químicos, para adquirir sua forma e função final.
Eletroforese de proteínas
A eletroforese de proteínas é uma técnica laboratorial que permite separar e identificar as proteínas presentes em uma amostra biológica, como sangue, urina ou tecido. A eletroforese consiste em aplicar uma corrente elétrica em um gel que contém a amostra. As proteínas se movem no gel de acordo com sua carga elétrica e seu tamanho molecular. As que possuem carga negativa migram para o polo positivo (ânodo), enquanto as que possuem carga positiva migram para o polo negativo (cátodo). As proteínas menores se movem mais rápido do que as maiores. Assim, as elas se separam em bandas ou frações no gel, que podem ser visualizadas por coloração ou por imunofixação. A eletroforese pode ser usada para diagnosticar ou monitorar diversas doenças, como infecções, inflamações, imunodeficiências, alergias, anemias, cânceres, entre outras.
Suplementação de proteínas
A suplementação de proteínas é uma prática comum entre atletas e praticantes de atividade física que buscam aumentar a massa muscular, melhorar o desempenho e acelerar a recuperação. No entanto, a suplementação não é indicada para todos e deve ser feita com orientação de um profissional de saúde, pois o excesso pode causar problemas renais, hepáticos e ósseos. Além disso, a suplementação não substitui uma alimentação equilibrada e variada, que é a principal fonte de aminoácidos essenciais para o corpo. Portanto, antes de consumir qualquer tipo de suplemento proteico, consulte um nutricionista ou médico para avaliar a sua necessidade, a dosagem adequada e o melhor produto para o seu caso.
Curiosidades sobre as proteínas
– As proteínas são formadas por apenas 20 tipos de aminoácidos, mas existem milhares de tipos diferentes de proteínas no organismo humano.
– As proteínas mais abundantes no corpo humano são o colágeno, que forma a matriz extracelular dos tecidos conjuntivos; a actina e a miosina, que formam os filamentos responsáveis pela contração muscular; e a albumina, que é a principal proteína do plasma sanguíneo.
– As mais longas proteínas do corpo humano são a titina, que tem cerca de 27 mil aminoácidos e está presente nos músculos; e a nebulina, que tem cerca de 35 mil aminoácidos e está associada à actina.
– As mais curtas proteínas do corpo humano são os peptídeos hormonais, como a vasopressina e a ocitocina, que têm apenas nove aminoácidos cada.
– As proteínas mais pesadas do corpo humano são as imunoglobulinas M (IgM), que são anticorpos formados por cinco cadeias polipeptídicas cada e têm cerca de 900 mil daltons (unidade de massa molecular).
– As mais leves proteínas do corpo humano são os peptídeos hormonais, como o glucagon e a insulina, que têm cerca de 3 mil daltons cada.
